ENZIM DENGAN BEHAVIORALNYA

·         Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia.

·         Hampir semua enzim merupakan protein yaitu rantai asam amino yang melipat. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas.

• Secara kimia, enzim yang lengkap (holoenzim) tersusun atas dua bagian, yaitu bagian protein dan bagian yang bukan protein. Bagian protein disebut apoenzim,bersifat labil (mudah berubah), misalnya terpengaruh oleh suhu dan keasaman. Bagian yang bukan protein disebut gugus prostetik(aktif), terdiri atas kofaktor atau koenzim. Kofaktor berasal dari molekul anorganik, yaitu logam, misalnya besi, tembaga, dan seng. Sedangkan koenzim merupakan gugus prostetik terdiri atas senyawa organik kompleks, misalnya NADH, FADH, koenzim A, dan vitamin B.

Ciri-Ciri Enzim

• Enzim adalah protein yang berperan sebagai katalis dalam metabolisme makhluk hidup.
• Enzim berperan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh makhluk hidup, tetapi enzim itu sendiri tidak ikut bereaksi.
• Enzim adalah katalis hayati.
• Enzim adalah senyawa organik yang dihasilkan oleh sel-sel hidup.
• Katalis juga menampakkan spesifisitas atau kekhususan. Artinya, suatu katalis tertentu akan berfungsi pada hanya suatu jenis reaksi tertentu saja.
• Enzim dihasilkan didalam sel,
• Beberapa disekresikan melalui dinding sel dan dapat berfungsi diluar sel.
• Jadi ada 2 tipe enzim yaitu enzim ekstraselular atau eksoenzim(berfungsi diluar sel)
• Enzim intraselular atau endoenzim berfungsi dalam sel misalnya lisosom yang penuh enzim lisozim menghancurkan atau menguraikan secara hidrolitik kuman yang dimasukkan ke sel  
• Enzim ekstraselluler / eksoenzim adalah melagsungkan perubaha-perubahan seperlunya pada nutrien disekitarnya sehingga memungkinkan nutrien tersebut bisa diserap dan memasuki sel.

·         Jadi enzim intraselular mensintesis bahan selular dan menguraikan nutrien untuk menyediakan energi yang dibutuhkan oleh sel.

Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam tubuh organisme, enzim memiliki beberapa sifat, yaitu:

1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu yang tepat.
2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substrat.
3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi.
4. Enzim dapat dipakai berulang ulang / berulang kali
5. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit.
6. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik.
7. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lain-lain.

Penjelasan :
1.  Enzim tersusun secara khusus oleh senyawa Protein

Sebagian besar enzim (kecuali ribozime), adalah protein. Dengan demikian sifat-sifat yang dimilikinya sama dengan sifat sifat protein, yaitu: menggumpal pada suhu tinggi dan terpengaruh oleh pH

2. Enzim Bekerja secara specifik atau khas / khusus

Enzim tertentu hanya dapat mempengaruhi reaksi tertentu, dan tidak dapat mempengaruhi reaksi lainnya. Sebagai contoh: di dalam usus rayap terdapat protozoa yang menghasilkan enzim

selulase sehingga rayap dapat hidup dengan makan kayu karena dapt mencerna selulosa (salah satu jenis karbohidrat /polisaka rida). Sebaliknya manusia tidak dapat mencerna kayu, meskipun mempunyai enzim amilase, yaitu enzim yang dapat mencerna amilum/pati (yang juga merupakan jenis polisakarida). Enzim amilase dan selulase masing-masing bekerja secara khusus.

3.Katalisatoradalah zat yang dapat mempercepat reaksi tetapi zat tersebut tidak ikut bereaksi.

Dalam sel makhluk hidup, reaksi- reaksi kimia dapat berlangsung dengan cepat karena adanya katalisatorhidup atau biokatalisator, yaitu : enzim.

Enzim  merupakan  pengatur  suatu  reaksi.  Berikut  ini  adalah contoh reaksi yang diatur oleh enzim. 

Contohnya: 

Bahan tempat enzim bekerja disebut substrat.

Dalam contoh reaksi di atas substratnya adalah maltosa. 

Bahan baru atau materi yang dibentuk sebagai hasil reaksi disebut produk. 

Dalam contoh reaksi di atas hanya ada 1 produk yaitu glukosa. Enzim yang  mengkatalisis adalah maltase.

Reaksi tersebut dapat berlangsung ke arah sebaliknya. 

Dengan kata lain reaksinya dua arah (reversible), maltosa dapat berubah menjadi glukosa dan glukosa dapat berubah menjadi maltosa. Enzim yang bekerja di kedua reaksi adalah maltase. 

Jika terdapat maltosa lebih banyak daripada glukosa, reaksi berlangsung dari kiri ke kanan. Sebaliknya, jika glukosa terdapat lebih banyak daripada maltosa, maka reaksi berlangsung dari kanan ke kiri.

4. Enzim dapat digunakan berulang kali

Enzim dapat digunakan berulang kali karena enzim tidak berubah pada saat terjadi reaksi. Meskipun dalam jumlah sedikit, adanya enzim dalam suatu reaksi yang dikatalisirnya akan mempercepat reaksi, karena enzim yang telah bekerja dalam reaksi tersebut  dapat digunakan kembali.

5. Enzim diperlukan dalam jumlah sedikit Oleh karena enzim berfungsi sebagai mempercepat reaksi, tetapitidak ikut bereaksi, maka jumlah yang dipakai sebagai katalis tidak perlu banyak. Satu molekul enzim dapat bekerja berkali-kali, selama molekul tersebut tidak rusak.
6. Umumnya enzim dapat bekerja secara bolak-balik. Artinya, suatu enzim dapat bekerja menguraikan suatu senyawa menjadi senyawa-senyawa lain, dan sebaliknya dapat pula bekerja menyusun senyawa-senyawa itu menjadi senyawa semula. 
Pada tumbuhan, proses fotosintesis menghasilkan glukosa. Apabila glukosa yang dihasilkan dalam jumlah banyak, maka glukosa tersebut diubah dan disimpan dalam bentuk pati. 
Pada saat diperlukan, misalnya untuk pertumbuhan, pati yang disimpan sebagai cadangan makanan tersebut diubah kembali menjadi glukosa.

7. Enzim Rusak oleh panas

Enzim adalah suatu protein yang dapat rusak oleh panas disebut denaturasi. Kebanyakan enzim rusak pada suhu di atas 50°C. Reaksi kimia akan meningkat dua kali lipat dengan kenaikan suhu sebesar 10^oC. Kenaikan suhu di atas suhu 50°C tidak dapat meningkatkan reaksi yang dikatalisir oleh enzim, tetapi justru menurunkan atau menghentikan reaksi tersebut. Hal ini disebabkan enzimnya rusak sehingga enzim tersebut tidak dapat bekerja. Demikian juga apabila kita memesan enzim-enzim dari luar negeri, biasanya dikirim dalam pengepakan khusus dalam es kering agar tidak rusak dalam perjalanan, dan enzim tersebut disimpan dalam lemari es. Suhu rendah tidak merusak enzim

tetapi hanya menonaktifkannya saja.

Sifat-Sifat Kimiawi dan Fisik Enzim

• Enzim akan terdenaturasikan oleh panas,
• Enzim terendapkan oleh etanol atau garam berkonsentrasi tinggi
• Enzim tidak dapat melewati membran semipermeabel.
  
  
• Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya Jadi hanya berupa protein saja cukup : Apoenzim .
• Namun beberapa memerlukan molekul non-protein yang disebut kofaktor
• Kofaktor untuk berikatan dengan enzim sehingga Enzim tersebut menjadi aktif.
• Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme).
• Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat  ataupun Kofaktor yang berupa koenzim , yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi.
• Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim ataupun apoprotein.
• Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif).
• Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase).
• Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda, seperti DNA polimerase.
• Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.
• Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.

Koenzim

• Model pengisian ruang koenzim NADH
• Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.
• Contoh koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat.
• Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina.
• Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah berupa vitamin.
• Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim
• Dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.
• Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel.
• Contohnya, NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.

Apoenzim

• Apoenzim  (tidak aktif) + koenzim (tidak aktif )→ holoenzim (aktif)
• Protein molekul organik
• Berat molekul tinggi berat molekul rendah
• Tak terdialisis terdialisis

Ada 2 ciri yang amat menyolok mengenai enzim

1. Efisiensi katalitiknya yang tinggi
2. Derajat kekhususannya yang tinggi terhadap substrat.

Penamaan dan Klasifikasi Enzim

·         Tata nama enzim telah diresmikan menurut persetujuan internasional dengan bantuan ”Comission on Enzymes of the International Union of Biochemistry”.

·         Untuk menamakan enzim digunakan akhiran –ase dan ini hanya digunakan untuk enzin tunggal.

·         Untuk penamaan suatu kompleks digunakan kata system.

·         Bagi setiap enzim dianjurkan memiliki 2 nama

1. Nama biasa
2. Nama sistematiknya

 

Penamaan enzim

Enzim diberi nama sesuai dengan substratnya, diberikan akhiran ase.misalnya

1. Enzim selulase,adalah enzim yang dapat menguraikan selulosa.
2. Enzim lipase,menguraikan lipid atau lemak.
3. Enzim protease, menguraikan protein.
4. Enzim karbohidrase, menguraikan karbohidrat.

Karbohidrase  merupakan  suatu  kelompok  enzim.   

Termasuk  di dalamnya  amilase, menguraikan amilum menjadi maltosa dan maltase, menguraikan maltosa menjadi glukosa.

Ada  dua  cara  penamaan  enzim,  yaitu  secara  sistematis (berdasarkan atas reaksi yang terjadi) dan trivial (nama singkat).

Contohnya:

Dengan berkembangnya ilmu genetika dan dilakukannya berbagai percobaan di bidang ini, dapat dibuktikan bahwa pembentukan enzim  atau kelompok enzim diatur oleh gen atau kelompok gen dalam kromosom. George Beadledan Edward Tatummendapat hadiah nobel pada tahun 1958 atas jasa mereka menemukan gen pengendali sintesis protein dan enzim yang disimpulkan dalam suatu teori “one gene, one enzyme”.

Enzim dibagi dalam enam golongan besar:

1. Oksidoreduktase : mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi
   Enzim golongan ini dibagi dalanm 2 bagian ; dehidrogenase dan oksidase.
2. Transferase : mentransfer gugus fungsi
   Enzim golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan suatu gugus dari satu senyawa ke senyawa lain. Contohnya yaitu metiltransferase,karboksiltransferase
3. Hidrolase ; mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan
   Enzim ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Ada 3 jenis hidrolase,yaitu yaqng memecah ikatan diester,memecah glikosida,dan yang memecah ikatan peptida. Contoh enzimnya adalah
4. Liase:memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi
   Enzim ini mempunyai peranan penting dalam reaksi pemisahan suatu gugus dari suatu substrat atau sebaliknya.Contohnya dekarboksilase,aldolase,dan hidratase
5.  Isomerase : mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal
   Enzimyang bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler. Contoh perubahan glukosa menjadi fruktosa
6.  Ligase : menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen
   Enzim ini bekerja pada penggabungan 2 molekul. Enzim ini dinamakan juga enzim sintetase. Contohnya adalah enzim glutamin sintetase.

Sifat dan Mekanisme Kerja Enzim

• Reaksi enzim dapat dinyatakan dengan persamaan reaksi secara keseluruhan:
  Enzim E + substrat S ↔ kompleks enzim – substrat ES ↔ produyk P + enzim E

• Yang menjadi pokok dalam teori mekanisme kerja enzim adalah konsep aktivasi substrat yang terjadi setelah pembentukan kompleks enzim substrat(ES).
• Terjadinya aktivasi molekul substrat ini disebabkan oleh afinitas kimiawi substrat yang tinggi terhadap daerah tertentu pada permukaan enzim yang disebut situs aktif.
• Distorsi pada beberapa ikatan dapat menyebabkan enzim labil dan mengalami perubahan.
• Molekul yang mengalami perubahan ditentukan oleh enzim yang bersangkutan sehingga tidak lagi mempunyai afinitas terhadap situs aktif dan karenanya dilepaskan.
•  Enzim kemudian bebas berikatan dengan substrat berikutnya.

Enzim bekerja dalam 2 cara:

1. Model "kunci dan gembok" Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.
2. Model ketepatan induksi Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif.Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.

Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara:

1. Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)
2. Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
3. Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
4.  Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar,dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.
   Fungsi utama suatu enzim adalah mengurangi hambatan energi aktivasi pada suatu reaksi kimia. Energi aktivasi adalah jumlah energi yang dibutuhkan untuk membawa suatu substansi ke status reaktifnya.

Kondisi yang Mempengaruhi Kerja Enzim
Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut.

1. Suhu
   Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau terlalu tinggi. Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi, enzim tidak aktif. Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih, enzim akan mengalami denaturasi (rusak). Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. Untuk hewan berdarah dingin, suhu optimal enzim adalah 25° C, sementara suhu optimal hewan berdarah panas, termasuk manusia, adalah 37° C.
2. pH (Tingkat Keasaman)
   Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing, sesuai dengan "tempat kerja"-nya. Misalnya enzim pepsin, karena bekerja di lambung yang bersuasana asam, memiliki pH optimal 2. Contoh lain, enzim ptialin, karena bekerja di mulut yang bersuasana basa, memiliki pH optimal 7,5-8.
3. Aktivator dan Inhibitor
   Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim. Contohnya ion klorida, yang dapat mengaktifkan enzim amilase.
   Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim. Berdasarkan cara kerjanya, inhibitor terbagi dua : Inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif. Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan situs aktif enzim, contohnya sianida bersaing dengan oksigen dalam pengikatan Hb. Sementara itu, inhibitor nonkompetitif adalah inhibitor yang melekat pada sisi lain selain situs aktif pada enzim, yang lama kelamaan dapat mengubah sisi aktif enzim.
4. Konsentrasi enzim dan substrat  

Konsentrasi enzim dan substrat 

• Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
• Jika sudah mencapai titik jenuhnya, maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan reaksi.
• Setiap enzim akan bekerja secara optimal pada pH dan temperatur tertentu. 
• Pada suhu yang tinggi enzin akan terdenaturasi(yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. 
• Tergantung pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.,sedangkan pada suhu yang rendah enzim akan menghentikan aktivitasnya. 
• Enzim dapat diawetkan dengan cara menyimpannya pada suhu sekitar 00¬C atau kurang. 
• Keadaan yang optimum bagi aktivitas suatu enzim tidak berarti optimum untuk enzim-enzim lain atau bagi berfungsinya seluruh sel.

Penghambat Kerja Enzim

• Aktivitas suatu enzim dapat dihambat oleh zat-zat kimiawi melalui berbagai cara.
• Hambatan enzim dapat dikelompokkan ke dalam tipe non-reversible(tidak dapat balik),reversible(dapat balik).
• Hambatan non-reversible biasanya menyangkut modifikasi atau menjadi tidak aktifnya satu atau lebih gugusan fungsional enzim tersebut.

Ada 2 tipe hambatan reversible,yaitu kompetitif dan nonkompetitif.

1. Hambatan kompetitif dapat balik dengan cara menambah konsentrasi substrat
2. Hambatan nonkompetitif tidak bersaingdengan substrat untuk menempati situs aktif pada permukaan enzim.

 

Inhibitor kompetitif

Menghambat kerja enzim dengan menempati sisi aktif enzim.

Inhibitor ini besaing dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Pengambatan bersifat reversibel (dapat kembali seperti semula) dan dapat dihilangkan dengan menambah konsentrasi

substrat.

Inhibitor kompetitif misalnya malonat dan oksalosuksinat, yang bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan enzim suksinat dehidrogenase, yaitu enzim yang bekerja pada substrat oseli

suksinat.

Inhibitor nonkompetitif

Inhibitor ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat dan berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim. Ikatan ini menyebabkan perubahan bentuk enzimsehingga sisi aktif enzim tidak sesuai lagi dengan substratnya. Contohnya antibiotik penisilin menghambat kerja enzim penyusun dinding sel bakteri. Inhibitor ini bersifat reversible tetapi tidak dapat dihilangkan denganmenambahkan konsentrasi substrat

  

Berdasarkan ada tidaknya substrat dan pembentukan enzim,maka enzim dapat dibagi dalam 2 kelompok:

1. Enzim-enzim konstitutif : enzim-enzim ini selalu dihasilkan oleh sel. Contohnya adalah beberapa enzim pada proses glikolisis
2. Enzim-enzim adaptif (terinduksi) : enzim ini dihasilkan oleh sel hanya sebagai tanggapan terhadap adanya substrat tertentu. Proses ini disebut induksi enzim dan substratnya yang menyebabkan pembentukan enzim tersebut ialah induser. Contoh enzimnya adalah B-galaktosidase.

Penetapan Aktivitas Enzim
Aktifitas enzim dapat ditentukan melalui berbagai teknik.

Untuk menguji aktivitas enzim secara kuantitatif perlu diketahui hal-hal berikut ini;

1. Sifat reaksi yang dikatalis
2. Kofaktor dan koenzim yang dibutuhkan
3. Konsentrasi baik substrat maupun kofaktor ataupun koenzim
4.  pH optimum
5. Suhu optimum
6. Metode analitik sederhana

• Konsentrasi substrat harus diatas taraf jenuh sehingga laju awal reaksi sebanding dengan konsentrasi enzim. 
• Koenzim dan kofaktor juga harus ditanbahkan dalam jumlah yang berlebih,sehinggga dengan demikian faktor pembatas yang sejati ialah konsentrasi enzim.
• Pada umumnya,pengukuran pembentukan produk reaksi lebih tepat daripada pengukuran lenyapnya substrat.

Sifat dan Mekanisme Pengendalian Enzim

• Enzim bekerja secara serentak dan terkoordinasi sehingga semua kegiatan kimiawi dalam sel menjadi saling terpadu.
• Salah satu akibatnya yaang jelas adalah sel hidup membutuhkan dan menguraikan bahan-bahanyang dibutuhkan bagi metabolisme dan pertumbuhan normal.
• Hal ini mengisyaratkan adanya mekanisme pengendalian metolisme selular yang tepat yang pada akhirnya menyangkut pengendalian kegiatan enzim.

Aktivitas enzim dapat diatur melalui 2 cara :

1. pengendalian katalis secara langsung
2. pengendalian genetik.

Pengendalian langsung mekanisme katalitik itu sendiri

• Terjadi dengan mengubah konsentrasi substrat atau reaktan. Artinya,bila konsentrasi substrat bertambah,maka laju reaksi meningkat sampai tercapai suatu nilai pembatas.
• Dan bila produk menumpuk,laju reaksi menurun.
• Pangendalian langsung melalui penggandengan dengan proses-proses lain

·         Maksudnya adalah pengaturan oleh ligan (molekul yang dapat treikat pada enzim)yang tidak ikut berperan dalam proses katalitik itu sendiri.

Ada berbagai macam pengendalian seperti itu,diantaranya

1. Hambatan arus balik,ligan pengaturnya adalah produk akhir suatu lintasan metabolik yang dapat menghentikan sintesisnya sendiri dengan cara menghambat aktivitas salah satu enzim pada awal lintasan biosintetiknya.
2. Aktivasi prekursor,ligan pengaturnya merupakan prekursor pertama suatu lintasan.
3. Pengendalian yang berkaitan dengan energi,ligan pengaturnya adalah reaksi-reaksi yang berkaitan dengan energi .
4. Sifat-sifat pengikatan enzim pengatur,tidak semua enzim merupakan enzim pengatur yang aktivitasnya dapat dikendalikan secara langsung. Enzim tersebut dapat dipengaruhi oleh metabolit pengatur. Enzim pengatur disebut enzim alosterik. Enzim yang berperan pada waktu sel beradaptasi pada lingkungan yang berubah dalah induksi dan represi enzim.

Pengendalian genetis : induksi dan represi enzim

• Untuk terjadinya sintesis enzim dinutuhkan suatu induser, yaitu substansi berberat molekul rendah dan bisa berupa substrat atau senyawa dari reaksi yang dikatalis oleh enzim yang bersangkuatan,prosesnya disebut induksi.
• Bila substansi berberat molekul rendah baik produk ataupun senyawa yang sekerabat bagi reaksi yang bersangkutan,berlaku sebagai kopressor dengan cara mencegah sintesis enzim tersebut,disebut represi.